Luis Eduardo Soares Netto

Luis Eduardo Soares Netto

Possui graduação em Ciências Biológicas pela USP (1987); doutorado em Bioquímica (1992), sob a orientação da Dra. Ohara Augusto, realizando um programa de intercâmbio (de outubro de 1990 a março de 1991) no Instituto Eppley para Pesquisa em Câncer e Doenças Relacionadas, Omaha-Nebraska. De dezembro de 1992 até maio de 1996 realizou programa de pós-doutorado no Laboratório de Bioquímica dos National Health Institute, em colaboração com o Dr. Earl Stadtman. Em setembro de 1996, retornou para o Brasil, onde foi contratado junto ao Departamento de Bioquímica do Instituto de Biologia da Unicamp, até novembro de 1997. Atualmente é professor titular de Genética do Instituto de Biociências da USP. Seu interesse é em mecanismos antioxidantes, utilizando a levedura Saccharomyces cerevisiae como organismo modelo. Além disso, participou do programa de sequenciamento do genoma do fitopatógeno Xylella fastidiosa que resultou na caracterização de uma nova classe de proteínas antioxidantes que podem representar um novo alvo para o desenvolvimento de drogas. Realiza análises de estruturas de proteínas, tendo até o momento depositado oito estruturas protéicas no Protein Data Bank. É membro do comitê gestor do Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia Redoxoma, do conselho consultivo da Society for Free Radical Biology and Medicine e editor acadêmico da Plos One.

 

Linhas de Pesquisa

Seu principal interesse de pesquisa é a investigação dos mecanismos de proteção celular contra os efeitos tóxicos dos radicais livres e espécies afins. Em 2005, juntou-se ao Centro de Pesquisa sobre o Genoma Humano e Células-Tronco, como um grupo colaborativo. Suas atividades referem-se à produção de proteínas recombinantes expressas em E. coli, permitindo entre outras coisas a produção de anticorpos contra as proteínas envolvidas em diferentes tipos de distrofias musculares (tais como teletonina e proteína relacionada a fukutina) e para Ube2A (produto do gene associado a um retardo mental ligada ao cromossomo X); investigação dos efeitos biológicos da expressão em leveduras de genes humanos que carregam mutações patogênicas e investigações de estresse oxidativo, como um modulador de doenças genéticas.

 

Publicações

10 publicações favoritas:

  1.  Cussiol JR, Alegria TG, Szweda LI, Netto LE. Ohr (organic hydroperoxide resistance protein) possesses a previously undescribed activity, lipoyl-dependent peroxidase. J Biol Chem. 2010; 285(29):21943-50.
     
  2. Cussiol JR, Alves SV, de Oliveira MA, Netto LE. Organic hydroperoxide resistance gene encodes a thiol-dependent peroxidase. J Biol Chem. 2003 Mar 28;278(13):11570-8.
     
  3. Demasi AP, Pereira GA, Netto LE. Yeast oxidative stress response. Influences of cytosolic thioredoxin peroxidase I and of the mitochondrial functional state. FEBS J. 2006 Feb;273(4):805-16.
     
  4.  Demasi M, Silva GM, Netto LE. 20 S proteasome from Saccharomyces cerevisiae is responsive to redox modifications and is S-glutathionylated. J Biol Chem. 2003; 278(1):679-85.
     
  5. Discola KF, de Oliveira MA, Rosa Cussiol JR, Monteiro G, Bárcena JA, Porras P, Padilla CA, Guimarães BG, Netto LE. Structural aspects of the distinct biochemical properties of glutaredoxin 1 and glutaredoxin 2 from Saccharomyces cerevisiae. J Mol Biol. 2009 Jan 23;385(3):889-901.
     
  6. Monteiro G, Horta BB, Pimenta DC, Augusto O, Netto LE. Reduction of 1-Cys peroxiredoxins by ascorbate changes the thiol-specific antioxidant paradigm, revealing another function of vitamin C. Proc Natl Acad Sci U S A. 2007;104(12):4886-91.
     
  7. Netto LE, Chae HZ, Kang SW, Rhee SG, Stadtman ER. Removal of hydrogen peroxide by thiol-specific antioxidant enzyme (TSA) is involved with its antioxidant properties. TSA possesses thiol peroxidase activity. J Biol Chem. 1996; 271(26):15315-21.
     
  8. Oliveira MA, Guimarães BG, Cussiol JR, Medrano FJ, Gozzo FC, Netto LE. Structural insights into enzyme-substrate interaction and characterization of enzymatic intermediates of organic hydroperoxide resistance protein from Xylella fastidiosa. J Mol Biol. 2006 Jun 2;359(2):433-45.
     
  9. Simpson AJ et al. The genome sequence of the plant pathogen Xylella fastidiosa. The Xylella fastidiosa Consortium of the Organization for Nucleotide Sequencing and Analysis. Nature. 2000; 406(6792):151-9.
     
  10. Tairum CA Jr, de Oliveira MA, Horta BB, Zara FJ, Netto LE. Disulfide biochemistry in 2-cys peroxiredoxin: requirement of Glu50 and Arg146 for the reduction of yeast Tsa1 by thioredoxin. J Mol Biol. 2012 Nov 23;424(1-2):28-41.